Glutathion et système thiorédoxine : métabolisme et rôle protecteur
Fiche de révision · Biochimie · P2
L'essentiel du cours
Chapitre 1 : Découverte du glutathion : structure et rôles
Le GSH est le principal tampon redox non protéique de la cellule.
Chapitre 2 : Métabolisme du glutathion : de la synthèse au recyclage NADPH-dépendant
Le rapport GSH/GSSG reflète l’état redox cellulaire ; il est normalement très élevé (>100).
Chapitre 3 : Le système thiorédoxine : Trx, TrxR et NADPH
La Trx est un réducteur de ponts disulfures protéiques, contrairement au GSH qui agit surtout sur les petites molécules.
Chapitre 4 : Rôles protecteurs intégrés : détoxication, stress oxydant et signalisation redox
Deux systèmes redondants et complémentaires : le GSH gère les petites molécules, la Trx gère les protéines.
Teste-toi · 8 questions
1.Quel est le cofacteur commun aux systèmes du glutathion et de la thiorédoxine ?
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Réponse : NADPH
Le NADPH fournit les électrons à la glutathion réductase et à la thiorédoxine réductase.
2.Le glutathion réduit (GSH) est :
- A.un tripeptide γ-glutamyl-cystéinyl-glycine
- B.un acide gras
- C.un nucléotide
- D.un dipeptide
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Réponse A : un tripeptide γ-glutamyl-cystéinyl-glycine
Le glutathion est un tripeptide constitué d’un glutamate, d’une cystéine et d’une glycine, avec une liaison γ-glutamyle.
3.Quelle enzyme catalyse la réduction du GSSG en GSH ?
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Réponse : Glutathion réductase
La glutathion réductase utilise le NADPH pour régénérer le GSH à partir du GSSG.
4.Quel est le rôle principal de la thiorédoxine réduite ?
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Réponse : Réduire les ponts disulfures des protéines
La thiorédoxine réduite cède ses électrons pour rompre les ponts disulfures de nombreuses protéines cibles.
5.Au cours de la détoxication de H2O2 par la GPx, le glutathion est :
- A.hydroxylé
- B.oxydé en GSSG
- C.conjugué à l'acide glucuronique
- D.réduit en GSH
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Réponse B : oxydé en GSSG
La glutathion peroxydase oxyde deux molécules de GSH en une molécule de GSSG pour réduire le peroxyde d’hydrogène.
6.La thiorédoxine réductase régénère la Trx oxydée en utilisant :
- A.le GSH
- B.le FAD
- C.le NADPH
- D.l'ATP
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Réponse C : le NADPH
La TrxR transfère les électrons du NADPH à la thiorédoxine oxydée pour la réduire.
7.Quel enzyme conjugue le glutathion aux xénobiotiques pour faciliter leur élimination ?
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Réponse : Glutathion S-transférase
Les glutathion S-transférases catalysent la conjugaison du GSH sur des composés électrophiles, les rendant plus hydrosolubles.
8.Un déficit en glucose-6-phosphate déshydrogénase (G6PD) entraîne :
- A.une synthèse accrue de glutathion
- B.une augmentation du NADPH
- C.une diminution de la régénération du GSH
- D.une hyperactivité de la TrxR
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Réponse C : une diminution de la régénération du GSH
La G6PD produit le NADPH dans les globules rouges ; son déficit réduit la capacité à régénérer le GSH, favorisant l’hémolyse.