Régulation allostérique et par phosphorylation des enzymes clés du métabolisme
Fiche de révision · Biochimie · PASS
L'essentiel du cours
Chapitre 1 : Pourquoi et comment réguler les enzymes ?
L'allostérie = fixation d'un effecteur sur un site différent du site actif modifiant l'activité enzymatique.
Chapitre 2 : PFK-1 et charge énergétique
L'AMP active PFK-1, l'ATP et le citrate l'inhibent : la glycolyse répond à la charge énergétique.
Chapitre 3 : La phosphorylation des enzymes
Une kinase ajoute un phosphate ; une phosphatase le retire : la phosphorylation est un interrupteur moléculaire.
Chapitre 4 : PFK-2/FBPase-2 : l'enzyme bifonctionnelle
Phosphorylation par PKA : PFK-2 inactive, FBPase-2 active → moins de F2,6BP → néoglucogenèse.
Teste-toi · 8 questions
1.Qu'est-ce qu'un effecteur allostérique ?
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Réponse : Une molécule qui se lie à un site régulateur distinct du site actif
Un effecteur allostérique se fixe sur un site régulateur, différent du site actif, et modifie la conformation donc l'activité de l'enzyme.
2.Concernant la phosphofructokinase-1 (PFK-1), quelle affirmation est vraie ?
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Réponse : Elle est activée par l'AMP et inhibée par l'ATP et le citrate
PFK-1 est une enzyme clé de la glycolyse activée par l'AMP (déficit énergétique) et inhibée par l'ATP et le citrate (excès d'énergie).
3.La phosphorylation d'une enzyme est :
- A.Covalente et réversible
- B.Toujours activatrice
- C.Définitive
- D.Toujours inhibitrice
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Réponse A : Covalente et réversible
La phosphorylation est une modification covalente réversible catalysée par des kinases et inversée par des phosphatases ; son effet dépend de l'enzyme.
4.Après phosphorylation par la PKA, la glycogène phosphorylase devient :
- A.Insensible au glucagon
- B.Active
- C.Dégradée
- D.Inactive
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Réponse B : Active
Dans le foie et le muscle, la phosphorylation de la glycogène phosphorylase par la PKA l'active, ce qui stimule la dégradation du glycogène.
5.Calculer la charge énergétique pour [ATP]=4 mM, [ADP]=1 mM et [AMP]=1 mM.
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Réponse : 0,75
Charge énergétique = (4 + 0,5×1) / (4+1+1) = 4,5/6 = 0,75.
6.Quel est le rôle du fructose-2,6-bisphosphate ?
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Réponse : Il active PFK-1
Le fructose-2,6-bisphosphate est un activateur allostérique puissant de PFK-1 ; il stimule donc la glycolyse.
7.Après un repas riche en glucides, dans le foie :
- A.L'insuline favorise la déphosphorylation et active la PFK-2
- B.Le fructose-2,6-bisphosphate diminue
- C.Le glucagon phosphoryle PFK-2/FBPase-2
- D.La PKA active la FBPase-2
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Réponse A : L'insuline favorise la déphosphorylation et active la PFK-2
En phase postprandiale, l'insuline favorise la déphosphorylation de la protéine bifonctionnelle : l'activité PFK-2 augmente, le F2,6BP monte et la glycolyse est stimulée.
8.La courbe vitesse-substrat d'une enzyme allostérique typique est :
- A.Sigmoïde
- B.En cloche
- C.Hyperbolique
- D.Linéaire
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Réponse A : Sigmoïde
Les enzymes allostériques présentent souvent une cinétique de coopérativité : la courbe v = f([S]) est sigmoïde et non hyperbolique.